Acetobacter Z127乙醇脱氢酶的纯化及酶学性质
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Q556

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Purification of Alcohol Dehydrogenase from Acetobacter Z127 and Parts of Its nzymatic property
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    利用自行筛选、鉴定的Acetobacter Z127,纯化出高活性的乙醇脱氢酶,并对该酶的生化特性进行了初步研究.试验表明:粗酶液通过硫酸铵分级沉淀、透析脱盐、Sephadex G-100层析分离,纯化出一种以NAD^+为辅酶的ADH,经SDS-PAGE电泳检测其分子量为28KDa;ADH反应的最适pH值为7.0,最适温度为60℃,K^+离子对其酶活有促进作用,二价金属离子对其活性有抑制作用,Fe^3+极易使ADH产生沉淀.研究为ADH的应用及其新用途的探索提供了理论基础和可靠的工艺参数.

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引用本文

霍丹群,张云茹,侯长军. Acetobacter Z127乙醇脱氢酶的纯化及酶学性质[J].重庆大学学报,2006,29(4):65-68.

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  • 最后修改日期:2005-11-28
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